Mabinlines olan proteinler tatlı mabinlang tohum elde tadı ( Capparis masaikai LEVL. ), A bitki yerli Yunnan (eyaleti Çin ).
Dört homolog protein tanımlandı ve adlandırıldı: mabinline-1, -2, -3 ve -4. Mabinline-2 ilk olarak 1983'te izole edildi ve on yıl sonra karakterize edildi. Diğer varyantlar, mabinline-1, -3 ve -4 1994 yılında keşfedildi ve karakterize edildi.
Dört protein , amino asit dizileri pratik olarak aynı olan benzer bir üçüncül yapıya ( disülfür bağlarıyla bağlanan 2 zincir ) sahiptir .
Chaîne A M-1 : EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY IRRRAQRGGL VD M-2 : QLWRCQRQFL QHQRLRACQR FIHRRAQFGG QPD M-3 : EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRGGL AD M-4 : EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRG Chaîne B M-1 : EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRQLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-2 : QPRRPALRQC CNQLRQVDRP CVCPVLRQAA QQVLQRQIIQ GPQQLRRLFD AARNLPNICN IPNIGACPFR AW M-3 : EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-4 : EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RWSwiss-Prot protein veri tabanından uyarlanmış homolog mabinlin (M) proteinlerinin amino asit dizisi .
Mabinline-1, Mabinline-3 ve Mabinline-4'ün ilgili moleküler ağırlıkları 12.3 kDa , 12.3 kDa ve 11.9 kDa'dır.
10.4 kDa'lık moleküler ağırlığı ile mabinline-2 en hafifidir. Üçüncül yapısı, 2 moleküller arası disülfür köprüsü ile bağlanan A ve B olmak üzere 2 protein zincirinin birleşiminden oluşur. A zinciri 33 amino asitten ve 72 B zincirinden oluşur.
Bu protein, 3 homologuna kıyasla ısıya en dirençli olmasının yanı sıra, bilinen diğer tatlandırıcı proteinlere kıyasla en kararlı olanıdır ve bu, disülfür köprülerinin varlığından kaynaklanmaktadır.
Mabinlinlerin ana özelliği, şekerinkinden çok daha üstün olan güçlü tatlı tadıdır. Ayrıca ısıya çok dayanıklıdırlar.
Tatlılık mabinline-2'nin önemli ölçüde daha az olan (eşit konsantrasyonda) ve 375, (eşit ağırlıkta) 100'de tahmin edilmiştir taumatin ama benzer bir tatlandırıcı profili ile. Homolog mabinlinler (-1, -3 ve -4), mabinline-2'ye eşdeğer bir tatlandırma gücüne sahiptir.
Mabinline-2'nin tatlandırma gücü 100 ° C'de 48 saat inkübasyondan sonra değişmeden kalır .
Mabinline-3 ve -4'ün tatlandırma gücü 80 ° C'de bir saat inkübasyondan sonra değişmeden kalır , oysa mabinline-1'inki aynı koşullar altında artık böyle değildir. Y. Kurihara tarafından yapılan araştırmaya göre, ısı stabilitesindeki farklılıklar , B zincirinde 47. pozisyonda arginin veya glutamin varlığından kaynaklanmaktadır .
Mabinline-2 ısıya karşı çok suda çözünür ve dirençli doğal bir bitki proteini, bir olma olasılığının yüksek olduğu doğal tatlandırıcı olarak yaygın bir şekilde taumatin . Bununla birlikte, bu proteinin hala endüstriyel üretimi yoktur.
Son on yılda, Mabinline-2'nin genetik mühendisliği ve sentezi ile endüstriyel üretim denemeleri denenmiştir.
1996 yılında, protein bir transgenik patateste eksprese edildi, ancak henüz hiçbir sonuç yayınlanmadı. Bununla birlikte, aynı ekip, 2000 yılında klonlama ve genetik dizileme yoluyla proteinin üretimini koruyan bir patent başvurusunda bulundu.
1998'de protein sentezlendi, ancak yapı tatlı ve büzücüydü .