Proteinler olarak tanımlandı makromoleküller tüm biyolojik mevcut yaşam hücreleri fakat çalışmalarıyla yüzlerce mikro ya da nano proteinlerin binlerce olmasa da var olduğunu göstermektedir. Bir veya daha fazla polipeptit zincirinden oluşurlar . Bu zincirlerin her biri sırası oluşur tortularının arasında amino asitler ile birbirine bağlanmış peptid bağları .
Proteinler, canlı hücrelerde ve dokularda çok sayıda işlevi yerine getirir . Hücre metabolizması için gerekli kimyasal sentez ve bozunma reaksiyonlarını katalize eden enzimatik proteinlerdir ( enzimler ). Diğer proteinler hücre iskeleti veya dokular içinde yapısal bir rol sağlar ( aktin , kollajen ), bazıları hareketliliğe izin veren moleküler motorlardır ( miyozin ), diğerleri DNA'nın kondisyonlanmasında ( histonlar ), gen ekspresyonunun düzenlenmesinde ( transkripsiyon faktörleri ), enerjide yer alır. metabolizma ( ATP sentaz ) veya hücresel sinyallerin iletimi ( membran reseptörleri ).
Protein zincirleri hücrede ribozomlar tarafından sentezlenir , genlerin biyosentezi sırasında doğrudan dahil olan ve proteinojen adı verilen 22 amino asidin bağlanma sırasını belirleyen genlerde kodlanan bilgilerden proteine bağlanır . Amino asit dizisine polipeptit dizisi denir . Of post-translasyonel modifikasyonlar ve sonra fiziksel veya kimyasal özelliklere değiştirme etkisine sahip olabilir sentezlenen protein, bir kez müdahale edebilir. Aynı zamanda, protein olmayan moleküller olarak adlandırılan ortak bir prostetik gruplar proteinlere stabil bir şekilde bağlamak için, ve bunların biyolojik işlevlerine kararlı katkıda bulunur: Bu örnek için durum böyledir heme olarak hemoglobin bu protein taşıyan mümkün kılan, oksijen bölgesindeki kan .
Proteinler , biyolojik işlevlerini yerine getirmelerine izin veren üç boyutlu bir yapı benimser . Bu özel yapı, her şeyden önce, çeşitli fizikokimyasal özellikleri, protein zincirinin kararlı bir katlanma benimsemesine yol açan amino asit dizileri tarafından belirlenir.
Laboratuvarda ultrasantrifüj , çökeltme , elektroforez ve kromatografi gibi çeşitli teknikler kullanılarak diğer hücresel bileşenlerden ayrılabilirler . Genetik mühendisliği , protein, saflaştırmayı kolaylaştırmak üzere bir dizi yöntem geliştirmiştir. Yapıları immünohistokimya , bölgeye yönelik mutajenez , X-ışını kristalografisi , nükleer manyetik rezonans ve kütle spektrometrisi ile incelenebilir .
Protein, gıda hayvanının önemli bir bileşenidir , sindirim sisteminde parçalanır ve salınan amino asitler daha sonra vücut tarafından yeniden kullanılır.
tam proteinler ve eksik proteinler arasında ayrım yaparız. Tam bir protein, dokuz temel amino asidin tümünü içerirken, bitki kaynaklı gıdalarda bulunan eksik bir protein hepsini içermez.
Proteinleri 1835 keşfedildi Hollanda tarafından organik kimyacı Gerardus Johannes Mulder adı altında (1802-1880) wortelstof . Ona 1838'de protein adını öneren ünlü İsveçli meslektaşı Jöns Jacob Berzelius'du .
Terimi proteini gelen antik Yunan Protos anlamına birinci , esansiyel . Bu muhtemelen proteinlerin yaşam için gerekli olduğu ve genellikle (hayvan) hücrelerinin kuru ağırlığının çoğunluğunu (kısmen %60) oluşturduğu gerçeğine atıfta bulunur . Başka bir teori, proteinin , çok yönlü sıfat gibi, istediği zaman şekil değiştirebilen Yunan tanrısı Proteus'a atıfta bulunmasıdır . Proteinler birçok form alır ve birden fazla işlevi yerine getirir. Ama bu çok daha sonra, sırasında dek keşfedilen değildi XX inci yüzyılın .
Proteinler, lineer biyopolimerler olan bir veya daha fazla polipeptit zincirinden oluşur, oldukça uzun olabilir, farklı yirmi asit L -α-amino'dan oluşur . Genellikle molekülde elliden fazla kalıntısı olan proteinden ve birkaç düzine kadar kalıntısı olan peptitten söz ederiz .
Tüm proteinojenik amino asitler - prolin hariç - karboksilik asit işlevinden , α karbonunda bir birincil aminden ve bir yan zincirden oluşan ortak bir yapıyı paylaşırlar . İkincisi, çok çeşitli kimyasal yapılara sahiptir ve bir polipeptit zincirinin tüm bu yan zincirlerinin birleşik etkisi, ikincisinin kimyasal özellikleri kadar üç boyutlu yapısını da belirler. Aşağıdaki pano 22 proteinojenik amino asidin kimyasal yapısını göstermektedir :
22 proteinojenik amino asidin yapısı . PYRROLYSINE ve selenosistein (gri renkte üzerinde) bazı özgü protein : - PYRROLYSINE sadece bazı bulunan arkeal metan , - selenosistein de arasında bulunduğu ökaryotlar ancak önsel onlarca arasında enzim ailesi oksidoredüktazlar . Standart olarak adlandırılan diğer 20 amino asit ise bilinen tüm canlılarda evrensel olarak dağılmıştır. |
Bir polipeptid zincirinin amino asitler ile birbirine bağlanmıştır , peptid bağları arasında kurulan karboksil , bir birinci amino asidin -COOH ve primer amin -NH 2 bir saniye:
Proteinin omurgası, yan zincirlerin peptit bağları ile bağlandığı ve bağlandığı lineer bir amino asit zincirinden oluşur. Peptid bağının, kendi ekseni etrafındaki dönüşleri sınırlayan bir çift bağın özelliklerini kısmen veren iki rezonans formu vardır , böylece amid grubunun dört atomu - (C = O) NH- her zaman kabaca eş düzlemlidir . Amino asidin omurgasını oluşturan diğer iki bağ ise serbestçe dönebilir. Bu iki iç bağa karşılık gelen iki dihedral açı , protein zinciri tarafından benimsenen yerel geometriyi belirler.
Polipeptit yan zincirinin karboksil ucuna uç C- terminali , amin tarafına ise uç N- terminali denir . Protein, polipeptit ve peptit kelimeleri oldukça belirsizdir ve anlamları örtüşebilir. Proteinden genellikle kararlı bir yapıya sahip tam biyolojik moleküle atıfta bulunularak söz edilirken, bir peptit genellikle kararlı bir üç boyutlu yapısı olmayan daha kısa bir molekülü belirtir. İkisi arasındaki çizgi çok kesin değildir ve birkaç düzine amino asit kalıntısı civarındadır.
Proteinlerin her zaman büyük olduğuna inanılıyordu (biyomoleküler ölçeklerde); Orada 1980'lerden kalma duygusu ve biz ardından birkaç diğer birer ortaya çıkarılması sonrasında, bu durum olmadığını 1990'ların başından itibaren biliyorduk MicroProteins (bazen MIPS ). O zamandan beri, bilim adamları, klasik genomik analiz sistemlerinin onları tespit edemeyecek kadar küçük (bazen sadece birkaç amino asidi birleştiren, belki de kendi kendine bir araya getiren) yüzlerce ve daha sonra binlerce mikroprotein ve nanoproteinin varlığını gösterdiler . Protein-protein ilişkilerinde etkileşerek protein kompleksi içindeki hücreler içinde kilit rollere sahip görünüyorlar . Böylece bazıları, doğrudan DNA veya RNA ile etkileşime girmeden translasyon sonrası düzenleyiciler rolü oynayarak daha büyük proteinlerin aktivitesini kontrol eder. Diğerleri kas gelişimini teşvik eder ve kas kasılmasını düzenler . Yine de diğerleri hücre içi atıkların (eski, bozulmuş veya kusurlu RNA) yönetimine katkıda bulunur. Bitkilerde ışığın saptanmasına katılabilirler ve diğer durumlarda fitohormonal sinyalleşmede rol oynayabilirler . Hayvanlarda biyolojik saatin işleyişine katılırlar .
Özellikle zehirlerde ( örümceklerden , akreplerden ve diğer zehirli hayvanlardan ) bulunur. Kompleks nanoproteins öz ile in vitro oluşturulabilir tertibatının arasında amino asitler ; belki de biyomoleküler tanıma ve kataliz için kullanılabilirler. Zaten ticari açıdan ilgi çekici oldukları bulundu: Bazı böcek öldürücüler bunu kullanıyor. Tıbbi açıdan ilgi çekicidirler: Daha kesin cerrahiye izin vermek için beyin tümörlerini işaretlemek için kullanılırlar.
Proteinlerin doğası, her şeyden önce, birincil yapılarını oluşturan amino asit dizileri tarafından belirlenir . Çok çeşitli kimyasal özelliklere sahip olan amino asitler, polipeptit zinciri boyunca düzenlenmeleri, uzaysal düzenlemelerini belirler. Bu, lokal olarak , komşu amino asit kalıntıları arasındaki hidrojen bağları ile stabilize edilen ikincil yapıları ve global olarak , tortular arasındaki tüm etkileşimler tarafından stabilize edilen - bazen peptit sekansı üzerinde çok uzak, ancak katlama ile uzamsal olarak temasa getirilen üçüncül yapıları ile stabilize edilir. proteinin yanı sıra proteinin kendisi ve çevresi arasında. Son olarak, fonksiyonel bir kompleks oluşturmak için birkaç protein alt biriminin birleşimi , bu kümenin kuaterner yapısı ile tarif edilir .
Aynı protein zinciri içinde veya bir protein içindeki farklı peptit zincirleri arasında, özellikle sistein kalıntıları arasında disülfid köprülerinin oluşumu yoluyla ek kovalent bağlar da oluşabilir .
Çoğu protein benzersiz bir üç boyutlu yapıyı benimser. Bir proteinin doğal bir şekilde in vivo olarak da bir doğal durum biyolojik olarak aktif ve işlevsel olması için gereken şeklidir. Birçok protein uzaysal dağılımının etkisi altında kendileri biyolojik olarak aktif formu, onları olan artıkların arasında amino asitler onları oluşturan, diğerleri bunu yapmak için yardıma gerek vardır şaperon protein için katlanmış kendi doğal yapısında göre yöntem.
Olarak biyokimya , bu nedenle protein yapısını açıklamak için kurumun dört düzeyde ayırt edilebilir:
Proteinler tamamen katı moleküller değildir. Biyolojik işlevlerini yerine getirirken ilgili birkaç konformasyonu benimsemeleri muhtemeldir. Bu konformasyonların birinden diğerine geçişe konformasyonel değişim denir . Örneğin bir enzim durumunda , bu tür konformasyonel değişiklikler , aktif bölge seviyesinde substrat ile etkileşim yoluyla indüklenebilir . Çözeltide, proteinler ayrıca diğer moleküllerle çarpışmanın termal titreşimi nedeniyle birçok konformasyonel değişikliğe uğrar.
Üçüncül veya dördüncül yapılarına göre üç ana protein grubu vardır: küresel proteinler , lifli proteinler ve zar proteinleri . Hemen hemen tüm küresel proteinler çözünür ve genellikle enzimlerdir . Lifli proteinler genellikle bağ dokusunun ana bileşeni olan kolajen veya saç ve tırnakların protein bileşeni olan keratin gibi yapısal bir rol oynar . Zar proteinleri genellikle polar veya elektrik yüklü moleküllerin zardan geçmesine izin veren reseptörler veya kanallardır .
Bir proteinin üçüncül, hatta dördüncül yapısının bilgisi, bu proteinin biyolojik işlevini nasıl yerine getirdiğini anlamak için önemli bilgiler sağlayabilir. X-ışını kristalografisi ve NMR spektroskopisi , bir ve diğer bilgi veren olabilir çalışma protein yapısına ortak bir deneysel yöntemler vardır çözünürlük ölçek atom . NMR verileri, belirli atom çiftleri arasındaki mesafelerin bir alt kümesini tahmin etmenin mümkün olduğu ve bu molekülün olası konformasyonlarını çıkarmayı mümkün kılan bilgileri sağlar. İnterferometri çift polarizasyon protein ve diğer uyarılara ile etkileşiminin bir fonksiyonu olarak yapı değişiklikleri genel yapısını ölçmek için nicel bir analitik yöntem aşağıdadır. Dairesel dikroizm bazı elemanları çözmek için başka bir laboratuar teknik sunmaktadır ikincil yapı proteinlerinin ( α helisleri ve yaprak p özellikle). Kriyo-elektron mikroskobu da dahil olmak üzere çok geniş bir protein, daha düşük çözünürlükte yapısal bilgi sağlar virüsleri . Elektron kristalografisi (in) , önceki teknik, uç, bazı durumlarda sağlar, özellikle iki boyutlu kristalleri için, yüksek çözünürlüklü veri üretmek membran proteinleri . Çözülen protein yapıları genellikle , her bir atomun Kartezyen koordinatlarının mevcut olduğu bin proteinin yapısını veren bir açık erişim veri tabanı olan Protein Veri Bankasında (PDB) depolanır .
Yapısı çözülen proteinlerin sayısı, dizisi bilinen genlerin sayısından çok daha azdır. Ek olarak, yapısı çözülen proteinlerin alt kümesi, protein yapılarını belirlemenin ana yöntemlerinden biri olan X-ışını kristalografisi ile analiz için kolayca hazırlanabilen proteinler lehine önyargılıdır. Özellikle, küresel proteinler , kristalografi için kristalleştirilmesi en kolay olanlardır, zar proteinlerinin kristalleştirilmesi daha zordur ve PDB'de mevcut proteinler arasında yetersiz temsil edilir. Bu durumu düzeltmek için , ana protein katlama sınıflarını temsil eden yapıları çözmek için yapısal genomik yaklaşımlar üstlenilmiştir . Protein yapı tahmin yöntemleri , deneysel olarak belirlenebilen yapılardan bir proteinin makul yapısını oluşturmak için araçlar sağlamayı amaçlar.
Asidik α-amino proteinojenik halinde birleştirilir polipeptidler içindeki hücreler tarafından ribozom gelen genetik bilgilerin tarafından iletilen haberci RNA'ya gelen DNA içeren genleri . Bu bir nükleotid sekansı DNA'nın transkribe bilgilerin uygun üretmek proteinlere ribozomlar tarafından okuma taşıyan mesajcı RNA, özdeş olarak peptid sekansı genler tarafından belirlendiği. Bir yanda DNA ve haberci RNA'nın nükleotid dizisi ile diğer yanda sentezlenen proteinlerin peptit dizisi arasındaki yazışmalar , oldukça sınırlı sayıda canlı dışında bilinen tüm canlılar için esasen aynı olan genetik kod tarafından belirlenir. varyasyonlar.
Genetik kod bir üçlü arasındaki ilişkiyi kuran nükleik bazlar olarak adlandırılan, kodon haberci RNA ve ilgili, proteinojenik α-amino asit. Bu yazışmalar, en fazla yüz nükleotid içeren ve 3'-OH uçlarını esterleştiren bir amino asit taşıyan RNA'lar olan transfer RNA'ları tarafından in vivo olarak gerçekleştirilir . Amino asitlerin her biri spesifik transfer RNA'larına bağlıdır, ayrıca spesifik kodonlar taşır, böylece 64 olası kodonun her biri sadece bir amino asidi kodlayabilir. Öte yandan, 22 proteinojenik amino asidin her biri birkaç farklı kodon tarafından kodlanabilir. Bu ise enzim - amino asitler ile haberci RNA'ların esterifikasyonu gerçekleştirilmesi aminoasil-tRNA sentetazlar . - genetik kod korumak: aslında, bir havalenin RNA ve bir amino asit, bu enzimler, özel olarak bağlanan hem de göz önüne alındığında, bu yüzden, her transfer RNA tipi sadece spesifik bir amino asit ile esterlenir.
Vaka selenosistein ve pirolizin bu özel amino asitlerin doğrudan belirli kodonlar ile ama ötelenme recoding tarafından kodlanmayan olmasıyla farklıdır bitiş kodonu olarak adlandırılan belirli bir ekleme dizilerinin varlığında özel olarak SECIS elemanı ve elemanın sırasıyla. PYLIS , burada recode'un UGA (Opal) ve UAG (Amber), kodonları sırasıyla selenosistein ve pirolizin olarak durdurur. Ek olarak selenosistein, transfer RNA'sına bağlı değildir, çünkü hücrede serbestçe var olamayacak kadar reaktiftir; o serin bir selenosistein transfer RNA bağlı Sec tRNA tarafından tRNA ligaz serin . Seril - tRNA Sec bunun tarafından tanınmaz olarak ribozomlar tarafından kullanılamaz uzama faktörleri yer alan proteinlerin biyosentezi bu serin dahil edilebilir, böylece selenoproteinlerin yerine selenosistein arasında. Bunun aksine, seril-tRNA Sec a, alt-tabaka enzim üretimi için bu çevrilmesi sélénocystéinyl - tRNA Sek : doğrudan dönüşüm sentaz selenosistein olarak bakteriler , dolaylı dönüşüm ile O -phosphoséryl -ARNt Sec arda göre O - phosphoseryl-tRNA Sec kinaz ve O -fosfoseril-tRNA : arke ve ökaryotlarda selenosisteinil-tRNA sentaz .
DNA'da kodlanan genler, her şeyden önce, RNA polimerazlar gibi enzimler tarafından ön haberci RNA'ya kopyalanır . Çoğu canlı, bu haberci öncesi RNA'yı , olgun haberci RNA'ya yol açan transkripsiyon sonrası modifikasyonlar adı verilen bir dizi işlem yoluyla değiştirir . İkincisi daha sonra protein biyosentezi sırasında bir model olarak hizmet etmek için ribozomlar tarafından kullanılabilir . Olarak prokaryotlar sentezlendiği veya ayrıldıktan sonra proteinler çevrilmesi olarak, haberci RNA, en kısa sürede kullanılabilir nükleoid . Buna karşılık, ökaryotlarda , haberci RNA hücrenin çekirdeğinde üretilirken, proteinler sitoplazmada sentezlenir , bu nedenle haberci RNA'nın nükleer zarı geçmesi gerekir .
Bir haberci RNA'dan bir proteinin biyosentezi, bu mRNA'nın çevirisidir . Messenger RNA, sentezin her aşamasında üç nükleotitte sırayla okuyan ribozoma bağlanır. Nükleotitlerin her üçlüsü, haberci RNA üzerinde , karşılık gelen amino asidi sağlayan bir transfer RNA'nın antikodonunun bağlanabileceği bir kodon oluşturur . Eşleştirme kodonu ve anti kodon arasındaki dayanır tamamlayıcılık kendi arasında ilgili sekansları . Transfer RNA ile haberci RNA'nın kodonu arasındaki tanımayı sağlayan bu tamamlayıcılıktır. Ribozomdaki transfer RNA'sı tarafından sağlanan amino asit , yeni oluşan zincirin C- terminal ucuyla bir peptit bağı kurar , bu da onun bir amino asit kalıntısı tarafından uzatılmasına izin verir. Ribozom daha sonra haberci RNA üzerindeki üç nükleotidi, önceki kodonu tam olarak takip eden yeni bir kodonla yüzleşmek için hareket ettirir. Bu işlem, ribozom bir durdurma kodonunun önüne gelene kadar tekrarlanır , bu durumda çeviri durur.
Bir proteinin biyosentezi gerçekleştirilir ve kalıntıdan sonraki kalıntı, uç N- terminalinden son C- terminaline . Sentezlendikten sonra protein, bölünme , fosforilasyon , asetilasyon , amidasyon , metilasyon , glikosilasyon , lipidasyon ve hatta disülfid bağlarının oluşumu gibi çeşitli translasyon sonrası modifikasyonlardan geçebilir . Bu şekilde sentezlenen proteinlerin boyutu çok değişkendir. Bu boyut sayısı olarak ifade edilebilir amino , bu proteinleri oluşturan asit kalıntıları, yanı sıra dalton (sembol Da) ki burada moleküler biyoloji tekabül için , atomik kütle birimi . Proteinler genellikle oldukça büyük moleküller olduklarından, kütleleri genellikle kilodalton (sembol kDa) olarak ifade edilir. Örneğin, maya proteinleri 53 kDa'lık bir kütle için ortalama 466 amino asit kalıntısına sahiptir . En büyük proteinler olan titins bir sarcomers oluşturan Miyofibril bir çizgili iskelet kaslarında : Fare Titin 551.739 oluşan yaklaşık 35.213 amino asit kalıntılarını içerir atomu 3,900 den fazla bir kütleye sahip kDa ve 1 mertebesinde l'lik bir uzunluğa um .
Küçük proteinler, aynı zamanda , peptitleri etkili bir şekilde üretmek için kimyasal ligasyon (in) gibi organik sentez tekniklerine dayanan, peptit sentezi olarak bilinen çeşitli yöntemlerle in vitro sentezlenebilir . Kimyasal sentez sayesinde girilmesini mümkün kılar doğal olmayan amino asitler yerleştirerek, örneğin bir polipeptid zincirine flüoresan probları ile yan zincir bazılarının. Bu yöntemler, biyokimya ve hücre biyolojisinde laboratuvarda faydalıdır, ancak genellikle ticari uygulamalar için kullanılmaz. Kimyasal sentez, yaklaşık 300 amino asit kalıntısından fazla peptitlerin sentezlenmesinde etkili değildir ve bu şekilde üretilen proteinler, doğal üçüncül yapılarını kolayca üstlenmeyebilir . Kimyasal protein sentezinin en yöntemleri itibaren devam son C -terminal için sonunda , N -terminal zıt yönde demek ki, protein biyosentezi ile ribozom .
Hücrenin tüm bileşenleri arasında proteinler en aktif elementlerdir. Bazı RNA'lar dışında diğer biyolojik moleküllerin çoğu kimyasal olarak yeterince reaktif değildir ve bunlar üzerinde etkili olan proteinlerdir. Proteinler, bir kuru madde yaklaşık yarısını oluşturan E.coli hücre ise , RNA ve DNA sırası ile, beşinci ve% 3 oluşturur. Bir hücrede ifade edilen tüm proteinler onun proteomunu oluşturur .
Proteinlerin biyolojik işlevlerini yerine getirmelerini sağlayan temel özelliği, diğer moleküllere çok spesifik ve çok sıkı bir şekilde bağlanabilmeleridir. Bir proteinin başka bir moleküle bağlanan bölgesi, molekülün yüzeyinde genellikle bir çöküntü, boşluk veya "cep" oluşturan bağlanma bölgesidir. Bu bir üçüncül yapı , protein ve kimyasal doğası hakkında yan zincirleri arasında artıkları arasında amino asitler bu etkileşimin özgünlüğünü belirleyen bağlanma bölgesi. Bağlama sahaları, özellikle özel ve sıkı bağlara neden olabilir: bu şekilde, ribonükleaz inhibitörü için bağlar insan anjiogenin'ine bir ile alt femtomolar ayrışma sabiti ( <10 -15 mol L -1 ) but does tüm değil bağlanan olup Ranpirnase , homolog bir amfibi bu protein (1 daha sabit Greater mol L -1 ). Hafif bir kimyasal modifikasyon, bir molekülün belirli bir protein ile etkileşime girme yeteneğini kökten değiştirebilir. Böylece valine özgü aminoasil-tRNA sentetaz , izolösin ile etkileşime girmeden ikincisine bağlanır , ancak buna yapısal olarak çok yakındır.
Proteinler, diğer proteinlere veya küçük moleküllere substrat olarak bağlanabilir . Kendileriyle aynı olan diğer proteinlere spesifik olarak bağlandıklarında, fibriller oluşturmak üzere polimerize olabilirler . Bu, sert lifler oluşturmak üzere kendiliğinden birleşen küresel monomerlerden oluşan yapısal proteinler için yaygındır . Of protein-protein etkileşimleri aynı zamanda aktivite düzenleyen enzim , ilerlemesini hücre döngüsü yakından ilgili reaksiyonları ortak bir biyolojik fonksiyon dövme fark büyük protein komplekslerinin montaj ve. Proteinler ayrıca hücre zarlarının yüzeyine bağlanabilir ve hatta çoğu zaman bunların ayrılmaz bir parçası haline gelebilir. Belirli proteinlerin belirli moleküllere bağlandıklarında konformasyonu değiştirme yeteneği, son derece karmaşık hücre sinyal ağlarının oluşturulmasına izin verir . Genel olarak, belirli proteinler arasındaki etkileşimlerin incelenmesi, hücrelerin nasıl çalıştığını ve bilgi alışverişi yapma yeteneklerini anlamamızda kilit bir unsurdur.
Hücredeki proteinlerin en görünür kısmı enzim yani kimyasal reaksiyonları katalize eden biyomoleküldür . Enzimler genellikle çok spesifiktir ve yalnızca bir veya birkaç kimyasal reaksiyonu hızlandırır. Metabolizmadaki kimyasal reaksiyonların büyük çoğunluğu enzimler tarafından gerçekleştirilir. Metabolizma ek olarak, ikincisi de katılmaktadırlar gen ekspresyonu , DNA replikasyonu , DNA onarımı , transkripsiyon ve DNA içine RNA ve çeviri bölgesinin mesajcı RNA proteinleri içine. Bazı enzimler , translasyon sonrası modifikasyon adı verilen bir süreçte , diğer proteinler üzerinde, belirli fonksiyonel grupları ve diğer biyomoleküllerin kalıntılarını bağlamak veya parçalamak için çalışır . Enzimler, 5.000'den fazla farklı kimyasal reaksiyonu katalize eder. Tüm katalizörler gibi, kimyasal dengeyi değiştirmezler , ancak bazen önemli oranlarda reaksiyonları hızlandırırlar; bu nedenle, orotidin-5'-fosfat dekarboksilaz , aksi takdirde birkaç milyon yıl sürecek bir reaksiyonu milisaniyeler içinde katalize eder.
Enzimlere bağlanan ve onlar tarafından kimyasal olarak değiştirilen moleküllere substrat denir . Enzimler bazen birkaç yüz amino asit kalıntısından oluşsa da, bunlardan sadece birkaçı enzimin substrat(lar)ı ile temas eder ve çok az sayıda - genellikle üç veya dört - doğrudan katalize katılır. Aktif site bu protein tarafından katalize edilen bir kimyasal reaksiyonda rol oynayan bir enzim bölgesi: bir arada gruplar kalıntıları bağlanma substrata veya konumlandırma katkıda hem de doğrudan reaksiyonu katalize kalıntıları.
Birçok protein, hücre sinyalleme ve sinyal iletim mekanizmalarında yer alır . Bu gibi bazı proteinler, insülin aittir hücre dışı ortama ve bir sinyal iletimi hücre bazen bulunan diğer hücrelere sentezlenen uzak dokularda . Diğerleri , ana işlevi sinyal taşıyan moleküllere bağlanmak ve hedef hücrede biyokimyasal bir tepki oluşturmak olan reseptör görevi gören zar proteinleridir . Birçok membran reseptörü, hücrenin dışına maruz kalan bir bağlanma bölgesine ve hücre içi ortamla temas eden bir alan efektörüne (en) sahiptir. Bu efektör alanı, bir enzimatik aktivite taşıyabilir veya diğer hücre içi proteinler üzerinde etkili olan konformasyonel değişikliklere uğrayabilir.
Antikorlar, protein bileşenleri olan bağışıklık sisteminin birincil işlevi bağlamak için olan antijenler veya ksenobiyotik vücuttan yok edilmesi için bunları işaretlemek için. Antikorlar, hücre dışı ortam içine salgılanabilir veya tespit edilebilir plazma membranı içinde özel B lenfositlerinin adı plazma hücreleri . Enzimlerin çok hassas kimyasal reaksiyonları hızlandırmak için substratları için çok spesifik olduğu durumlarda, antikorların bu kısıtlaması yoktur; Öte yandan, hedeflerine olan ilgileri son derece yüksektir.
Birçok ligand taşıyıcı protein özellikle küçük moleküllere bağlanır ve bunları çok hücreli organizmaların hücreleri ve dokuları aracılığıyla hedeflerine taşır . Bu proteinler, konsantrasyonları yüksek olduğunda ligandları için yüksek bir afiniteye sahip olmalıdır, ancak aynı zamanda hedef dokulardaki konsantrasyonu düşük olduğunda da serbest bırakabilmelidir. Ligand taşıyan proteinin klasik örneği hemoglobin taşıyan, oksijen gelen akciğer diğer organlarda tüm doku ve omurgalı sahiptir ve ilgili meslektaşları tüm yaşam krallıklar . Lektinler belirli tersinir bağlanan proteinlerdir karbonhidrat çok yüksek spesifikliği olan. Hücreleri ve proteinleri içeren biyolojik tanıma fenomenlerinde rol oynarlar.
Transmembran proteinleri de geçirgenliğini değiştirebilir taşıyıcı ligandı proteininin bir rol oynayabilir , hücre membranı küçük moleküller , polar ve iyonları . Membranın kendisi, polar veya elektrik yüklü moleküllerin içinden geçemediği hidrofobik bir çekirdeğe sahiptir . Böylece zar proteinleri, hücre zarı boyunca bir veya daha fazla kanal içerebilir ve bu moleküllerin ve bu iyonların onu geçmesine izin verir. Birçok iyon kanalı , dolaştıkları iyona çok özeldir. Bu nedenle, potasyum kanalları ve sodyum kanalları genellikle iki iyondan biri potasyum ve sodyum için diğerini hariç tutmak için spesifiktir .
Yapısal proteinler , onlar olmadan akışkan olacak biyolojik bileşenlere sertlik ve sertlik verir. Yapısal proteinlerin çoğu liflidir. Bu, örneğin, kıkırdak gibi bağ dokularının temel bileşenleri olan kolajen ve elastin ve saç , tırnak , tüy , toynak ve bazı hayvanların dış iskeleti gibi sert veya ipliksi yapılarda bulunan keratin için geçerlidir . Bazı küresel proteinler aynı zamanda, örneğin, bir yapısal bir rol oynayabilir aktin ve tubulin olan monomerler, küresel ve çözünür ama olan polimerize oluşturan uzun rijit filamentleri oluşturmak üzere hücre iskeleti hücrenin şekli ve boyutu muhafaza etmesine imkan verir..
Motor proteinleri, mekanik kuvvet meydana getirme yeteneğine sahip olan belirli yapısal proteinlerdir. Bunlar örneğin miyozin , kinesin ve dineindir . Bu proteinler, tek hücreli organizmaların motilitesi için olduğu kadar çok hücreli organizmaların spermleri için de gereklidir . Ayrıca kas kasılmasında iş başındaki kuvvetleri oluşturmaya yardımcı olurlar ve hücre içi taşımada önemli bir rol oynarlar.
Bununla birlikte, mannoproteinlerin , özellikle hücre duvarının gözenekliliğini kontrol ederek, hücreler içinde kilit rollere sahip olduğu görülmektedir.
Proteinler böylece hücre ve vücut içinde çok çeşitli işlevleri yerine getirir:
Proteinlerin yapısı ve işlevleri in vivo , in vitro ve in silico olarak incelenebilir . İn vivo çalışmalar , bir proteinin canlı bir hücre içindeki veya hatta bir bütün olarak organizma içindeki fizyolojik rolünü keşfetmeyi mümkün kılar . Kontrollü ortamlarda saflaştırılmış proteinlerin in vitro çalışmaları , bir proteinin in vivo nasıl çalıştığını anlamak için yararlıdır : örneğin, bir enzimin kinetiğini incelemek, katalitik aktivitesinin kimyasal mekanizmasının ve farklı substratlara göre göreceli afinitesinin analizine izin verir. . Siliko çalışmalar kullanımı bilgisayar algoritmaları için bir model protein.
Bir proteinin in vitro olarak analiz edilebilmesi için öncelikle hücrenin diğer kimyasal bileşenlerinden saflaştırılmış olması gerekir. Bu genellikle hücrenin parçalanmasıyla başlar , bu sırada içeriğini bir lizat vermek üzere bir çözeltiye salmak için plazma zarı parçalanır . Bu karışım , bileşenlerini sırasıyla çözünür proteinler, lipidler ve zar proteinleri , hücre organelleri ve nükleik asitler içeren fraksiyonlara ayırmayı mümkün kılan ultrasantrifüjleme ile saflaştırılabilir . Çökeltme ile proteinlerin serbest mümkün lizattaki toplanmak kolaylaştırır. Molar kütleleri , elektrik yükleri ve hatta bağlanma afiniteleri gibi fizikokimyasal özelliklerine göre çalışılması istenen proteinleri izole etmek için birkaç tip kromatografi kullanmak mümkündür . Saflaştırma derecesi çeşitli kullanılarak takip edilebilir jel elektroforezi molekül kütlesi ve eğer izoelektrik noktası çalışılan protein bilinmektedir ile, spektroskopi proteini tanımlanabilir spektroskopik özelliklere sahiptir, ya da eğer tarafından enzimatik deneyle (in) , protein enzimatik aktiviteyi taşıdığı takdirde . Ayrıca proteinler, izoelektrik odaklama ile elektrik yüklerine göre izole edilebilir .
Doğal proteinler, laboratuvarda incelenebilmeleri için nihayetinde bir dizi saflaştırma adımı gerektirir. Bu süreci basitleştirmek için, genetik mühendisliği genellikle proteinleri, yapılarını veya aktivitelerini değiştirmeden saflaştırmayı kolaylaştıran özelliklerle donatarak modifiye etmek için kullanılır. Bu nedenle şeklinde protein üzerinde tanınabilir bir "etiket" ekler dizileri arasında amino asitler tespit çoğu zaman bir sayıda kalıntılarının bir histidin - polihistidin etiketi veya His-tag - için son C -terminal ya da 'de sona N -terminal bölgesinin polipeptid zinciri . Bu nedenle, lizat nikel içeren kromatografik bir kolona yerleştirildiğinde , histidin kalıntıları nikel ile kompleks yapar ve kolona bağlı kalırken, etiketlenmemiş bileşenler durdurulmadan içinden geçer. Araştırmacıların karmaşık karışımlardan belirli proteinleri saflaştırmasına izin vermek için çeşitli etiket türleri geliştirilmiştir.
Proteinlerin in vivo çalışması , genellikle nerede sentezlendiklerini ve hücrelerde nerede bulunduklarını tam olarak bilmeyi içerir. En hücre içi proteinler üretilir, ancak sitoplazma ve en membran veya üretilen hücre dışı ortamda salgılanan proteinlerdir endoplazmik retikulum , biz proteinleri spesifik olarak belirli bir hücre yapısını veya bazı hücresel yapılar hedef tam olarak anlamak nadirdir. Organeller . Genetik mühendisliği , bir gerçekleştirerek, demek ki nokta, izin çalışılan bir proteini protein bağlama, örneğin, bazı proteinlerin konumu hakkında bir fikir edinmek için yararlı araçlar sağlar füzyon proteinini olarak kullanılan çalışılan protein ve bir protein arasındaki yeşil floresan protein gibi bir işaretleyici . Elde edilen füzyon proteininin hücre içi lokalizasyonu mikroskopi ile kolayca ve verimli bir şekilde görüntülenebilir .
Proteinlerin hücre içi lokalizasyonunun diğer yöntemleri, endoplazmik retikulum , Golgi aygıtı , lizozomlar , mitokondri , kloroplastlar , plazma zarı vb. gibi belirli hücre bölmeleri için bilinen işaretlerin kullanımını içerir . Örneğin, bir floresan etiketle etiketlenmiş veya bu belirteçlere karşı antikorlarla hedeflenmiş proteinleri lokalize etmek mümkündür . İmmünofloresan teknikleri böylece spesifik proteinleri lokalize etmeyi mümkün kılar. Floresan pigmentler de benzer bir amaç için hücre bölmelerini etiketlemek için kullanılır.
İmmünohistokimya genellikle bir konjuge edilir daha farklı proteinler cevher Bir antikor hedefleme kullanan enzimler sinyalleri, ışık veren veya yayıcı kromojenik çalışılan protein yere anlaşılmasını bilgi sağlar çeşitli örnekler, mukayese edilebilir. Aynı zamanda, izopiknik santrifüjleme kullanılarak bir sakaroz (veya başka bir madde) gradyanında birlikte-fraksiyonlama tekniklerinin kullanılması da mümkündür .
İmmünoelektron mikroskopisi, çalışılan proteine karşı yönlendirilen bir antikorun kullanımı ile geleneksel elektron mikroskobunun kullanımını birleştirir , bu antikor daha önce altın gibi yüksek elektron yoğunluğuna sahip bir malzemeye konjuge edilmiştir . Bu, incelenen proteinin yanı sıra ultrastrüktürel ayrıntıların da bulunmasını mümkün kılar.
Bir hücrenin veya bir hücre tipinin proteinleri kümesi onun proteomunu oluşturur ve onu inceleyen bilim dalı proteomiktir . Bu iki terim, genom ve genomik ile analojiyle türetilmiştir . Bununla birlikte, proteom genomdan türetilmişse, bir hücrenin proteomunun tam olarak ne olacağını, genomunun basit bilgisinden tam olarak tahmin etmek mümkün değildir. Gerçekten de, bir genin ekspresyonu , hücre farklılaşmasının bir işlevi olarak aynı organizma içinde bir hücreden diğerine veya hatta hücre döngüsünün bir işlevi olarak aynı hücrede değişir . Ayrıca, aynı gen birkaç protein verebilir (örneğin viral poliproteinler ) ve bir proteini aktif hale getirmek için translasyon sonrası modifikasyonlar sıklıkla gereklidir.
Proteomik kullanılan deneysel teknikler arasında, dikkat iki boyutlu elektroforez proteinlerin büyük sayıda, birbirinden ayrılmasını sağlar, kütle spektrometresi , hızlı ve yüksek hacimli bir protein kimlik olarak sağlar, sıralama ve peptidler. (En sık sonra jel sindirimi (en) ), bir hücrede bulunan çok sayıda proteinin nispi konsantrasyonlarının saptanmasına izin veren protein çipleri (en) ve protein-protein etkileşimlerinin araştırılmasına da izin veren çift hibrit yaklaşım . Bir hücrede protein-protein etkileşimleri grubu, bir adlandırılır interaktom . Tüm olası konformasyonları arasında proteinlerin yapısını belirleme yaklaşımı yapısal genomiktir .
Artık proteinlerin yapısını, işlevini ve evrimini analiz etmek için çeşitli bilgisayar yöntemleri mevcuttur. Bu tür araçların geliştirilmesi , insan genomundan başlayarak çok sayıda canlı için mevcut olan büyük miktarda genomik ve proteomik veri tarafından gerekli hale getirildi . Tüm proteinleri deneysel olarak incelemek imkansızdır, bu nedenle laboratuvarda sadece az sayıda çalışılırken, hesaplama araçları bu şekilde elde edilen sonuçların kendilerine benzer diğer proteinlere tahmin edilmesini mümkün kılar. Bu tür homolog proteinler , dizi hizalama teknikleri ile verimli bir şekilde tanımlanır . Peptit sekansı, profil oluşturma araçları mümkün yerleri bulmak hale klivaj tarafından sınırlama enzimleri , okuma çerçevesinin içinde nükleotid sekansları ve tahmin ikincil yapılar . Modern organizmaların atalarının ve genlerinin izini sürmek için ClustalW (in) gibi yazılımları kullanarak filogenetik ağaçlar oluşturmak ve evrimle ilgili hipotezler geliştirmek de mümkündür . Biyoinformatik araçlar, bu genler tarafından ifade edilen genlerin ve proteinlerin incelenmesi için gerekli hale gelmiştir.
Yapısal genomiklere ek olarak, protein yapısının tahmini, deneysel olarak çözülemeyen proteinlerin yapısını tanımlayan makul modelleri verimli bir şekilde oluşturmak için araçlar geliştirmeyi amaçlar. Homoloji modellemesi olarak adlandırılan yapıyı tahmin etmenin en etkili yolu , dizilimi incelenen proteininkine benzer bilinen model yapılarının varlığına dayanır. Yapısal genomiğin amacı, çözülmeyi bekleyenlerin açıklığa kavuşturulmasına izin vermek için çözülmüş yapılar hakkında yeterli veri sağlamaktır. Referans alınacak sadece uzak yapısal modeller olduğunda yapıları tam olarak modellemek zor olsa da, problemin can alıcı noktasının dizilerin hizalanmasında yattığına inanılmaktadır, çünkü çok kesin modeller bulunabilir. bilinen. Pek çok yapı tahmini , yeni katlanma modlarının geliştirilmesini de içeren, gelişmekte olan protein mühendisliği (in) alanı için faydalıydı . Hesaplama yoluyla çözülmesi gereken daha karmaşık bir problem, moleküllerin sabitlenmesinin ve protein-protein etkileşimlerinin tahmini gibi moleküller arası etkileşimlerin tahminidir .
Proteinlerin katlanması ve bağlanması moleküler mekanik , moleküler dinamik ve Monte Carlo yöntemi gibi teknikler kullanılarak simüle edilebilir , giderek daha fazla bilgisayar mimarisinden yararlanan paralel ve dağıtılmış hesaplama , Folding @ home projesi veya bir grafik işlemci üzerinde moleküler modelleme gibi . Villin kapağı ve HIV'in yardımcı proteini gibi küçük a-sarmal protein alanlarının katlanması silico'da başarılı bir şekilde simüle edildi ve standart moleküler dinamikleri kuantum mekaniğinin unsurlarıyla birleştiren hibrit yöntemler , elektronik durumlarının araştırılmasını sağladı. rodopsinler .
Bu nedenle protein yapma planı her şeyden önce gene bağlıdır . Bununla birlikte, gen dizileri bir bireyden diğerine kesinlikle aynı değildir. Ayrıca diploid canlılarda her genin iki kopyası vardır. Ve bu iki kopya mutlaka aynı değildir. Bu nedenle bir gen, bir bireyden diğerine ve bazen aynı bireyde çeşitli versiyonlarda bulunur. Bu farklı versiyonlara alel denir . Bir bireyin alel kümesi genotipi oluşturur .
Genler birden fazla versiyonda var olduklarından, proteinler de farklı versiyonlarda var olacaktır. Proteinlerin bu farklı versiyonları, bir bireyden diğerine farklılıklara neden olacaktır, bu tür bir birey mavi gözlü olacak, ancak diğerleri gibi siyah gözlü olacak, vb . Görünür veya görünmeyen her bireye özgü bu özelliklere fenotip denir . Aynı bireyde, benzer dizi ve aynı işleve sahip bir protein grubuna izoform denir . İzoformlar , aynı genin alternatif eklenmesinin , bir genin birkaç alelinin ekspresyonunun veya genomda birkaç homolog genin varlığının sonucu olabilir .
Evrim sırasında mutasyon birikimleri, genlerin türler içinde ve türler arasında farklılaşmasına neden olmuştur . Bundan, onlarla ilişkili proteinlerin çeşitliliği gelir. Bununla birlikte, kendileri gen ailelerine karşılık gelen protein ailelerini tanımlamak mümkündür . Böylece, bir türde çok benzer genler ve dolayısıyla proteinler bir aile oluşturarak bir arada bulunabilir. Birbiriyle yakından ilişkili iki türün aynı protein ailesinin temsilcilerine sahip olması muhtemeldir.
Farklı proteinler ortak bir kökene, ortak bir ataya ait gene sahip olduğunda, proteinler arasındaki homolojiden söz ederiz .
Protein dizilerinin karşılaştırılması, farklı proteinler arasındaki "ilişki" derecesini göstermeyi mümkün kılar , burada dizi benzerliğinden söz edilir. Benzerlik azaldıkça proteinlerin işlevi farklılaşabilir, böylece ortak bir kökene sahip ancak farklı işlevlere sahip protein ailelerine yol açabilir.
Protein dizilerinin ve yapılarının analizi , birçoğunun kendilerini alanlar , yani yapı kazanan ve belirli bir işlevi yerine getiren parçalar halinde organize ettiğini göstermiştir . Birkaç alana sahip proteinlerin varlığı, orijinal olarak bireysel birçok genin tek bir gen halinde rekombinasyonunun sonucu olabilir ve tersine, tek bir alandan oluşan proteinler, orijinal olarak bir genin birkaç genine ayrılmasının sonucu olabilir. - etki alanı proteini.
Sırasında sindirim gelen mide, bitki, bakteri, mantar ya da hayvan menşeli proteinler (parçalanırlar hidrolize ile) proteazlar ; polipeptitlere ve daha sonra vücut için yararlı amino asitlere , esansiyel amino asitler (vücudun sentezleyemediği) dahil olmak üzere parçalanır . Pepsinojen dönüştürülür pepsin ile temas içinde hidroklorik asit , mide. Pepsin, bağ dokusundaki ana protein olan kolajeni sindiren tek proteolitik enzimdir .
Proteinlerin sindirimi esas olarak duodenumda gerçekleşir . Esas olarak jejunuma ulaştıklarında emilirler ve alınan proteinlerin sadece %1'i feçeste bulunur . Bazı amino asitler , sürekli sindirilen, geri dönüştürülen ve ince bağırsak tarafından emilen bağırsak proteinleri dahil olmak üzere yeni proteinlerin biyosentezi için kullanılan bağırsağın epitel hücrelerinde kalır .
Proteinlerin sindirilebilirliği, doğasına ve gıdanın hazırlanma şekline bağlı olarak önemli ölçüde değişir.
Anses bir tavsiye diyet alımı önerilen bir (RDI) 0.83 g · kg -1 · d -1 , en fazla 2.2 g · kg -1 · d -1 sağlıklı yetişkinlerde, 62 gr arasında bir insan için günde 75 kg . ANC'nin, bu aynı rapora göre 0.66 g · kg -1 · d -1 olan ortalama ihtiyaçtan daha yüksek olduğuna dikkat edilmelidir; bu , önceki vaka için günde 49.5 g verecekti .
Ortalama protein gereksinimleri, yetişkin erkekler için 49 g ve kadınlar için 41 g (hamile ise 47, emziren ise 58,5) öneren FAO tarafından tanımlanmıştır .
Göre Amerikan Kalp Derneği , diyet yeterli protein olması hayvansal protein tüketmek gerekmez: Uzun diyet protein kaynakları çeşitlidir gibi bitki proteini, yeterli olmazsa olmaz olan ve esansiyel olmayan amino asitler sağlayabilir ve kalori olduğunu alımı enerji ihtiyacını karşılamaya yeterlidir. Bunları aynı öğünde birleştirmek gerekli değildir. Amerikan Diyetetik Derneği de bitki diyet değişiyordu ve enerji gereksinimlerini karşılayan ise bitki proteini protein gereksinimlerini karşılayabilir hatırlatır. Buna ek olarak, “bir gün boyunca tüketilen çeşitli bitki besinleri, gerekli tüm amino asitleri sağlayabilir ve sağlıklı yetişkinlerde yeterli nitrojen tutulmasını ve kullanımını sağlayabilir, böylece aynı öğünde protein kombinasyonu gerekli değildir. "
Gerekli amino asitlerin tümü, çeşitli protein kaynakları anlamına gelen eksiklik acısıyla yiyeceklerle sağlanmalıdır.
Her öğünde hayvan ve bitki proteinlerinin birleştirilmesi önerisi, Vernon Young ve Peter Pellett'in insanlarda protein metabolizması konusunda bir referans haline gelen ve öğündeki protein kombinasyonunun tamamen gereksiz olduğunu doğrulayan bir makalesinin ardından 1994'ten beri geçersiz kılınmıştır . Hayvansal protein yemek istemeyen kişiler, diyetlerinde bitki proteinlerinin amino asit dengesizliği riski altında değildir. Birçok bitkisel protein, amino asitlerde dengeli beslenmeyi engelleyen bitkisel protein kaynaklarının özel tüketimi olmaksızın, bir veya daha fazla esansiyel amino asitten ( özellikle lizin ve daha az ölçüde metiyonin ve treonin ) biraz daha azını içerir .
Young ve Pellet'in makalesinin sonuçları, yalnızca tahılların tek gıda kaynağı olmadığı, ayrıca belirtmeye özen gösterdikleri, ayrıca diğer makalelerde açıkladıkları çok genel durumda dikkate alınmalıdır. Bu nedenle bazı dezavantajlı bölgelerde gıda rasyonları yalnızca küçük çocuklar için, örneğin Hindistan'ın Madhya Pradesh eyaletindeki yoksul hanelerde (buğday ve pirinç) ciddi sağlık sorunlarına neden olan tahılları içerebilir .
Ek olarak, tohum şirketleri, örneğin lizin açısından zenginleştirilmiş mısır gibi, değiştirilmiş amino asit içeriğine ( GDO ) sahip tahıl çeşitlerini elde etmeye çalışıyor veya halihazırda elde etmiş durumda .
Fransız sağlık yetkilileri (AFSSA / ANSES ) hala bu soruyu çözmeyi reddediyor.
Gıda takviyeleri Protein onların kas hacmini geliştirmek isteyen sporcular için var ve protein eksiklikleri insanlar için. Kullanılan proteinler genellikle yoncadan ( yaprak özütü (EFL) şeklinde yonca ) , tarla fasulyesi , bezelye veya peynir altı suyundan ("peynir altı suyu" adı altında ) elde edilen proteinler ve "BCAA" adı altında belirtilen dallı amino asitlerdir. .
Esansiyel amino asitler, sık sık, bu proteinlerin önemli bir bölümünü oluşturur ( örn. 61.8 ve sırasıyla asit seviyeleri amino toplam% 63.3 Tricholoma portentosum ve Tricholoma terreum (ki burada lösin , izolösin ve triptofan sınırlandırıcı amino asitleri) Bu iki mantarın proteinlerinin düzeltilmiş amino asit skorları (PDCAAS), kazein, yumurta akı ve soya fasulyesi ile karşılaştırıldığında düşük, ancak birçok bitki proteininden daha yüksektir.Yağ içeriği düşüktü ( Tricholoma porterosum için %5.7 ve % 6.6). için% Tricholoma terreum oleik ve linoleik asitler, toplam yağ asitlerinin% 75'ten fazla muhasebe ile her iki türde de).
gibi bazı de Paris mantar (3.09 g , 100 başına protein g ) uzun yetiştirilen ve kurutuldu, ama tek tek (edilmiştir diğer gıdalar gibi) bazı amino asitlerde ( örneğin kükürt içeren amino asitler, metionin ) eksik olabilirler . ve örneğin istiridye mantarları durumunda sistin ) fakat bunlar, örneğin tahıllarda bulunmayan lizin ve lösin bakımından zengindir . Bunların erdemleri ( örneğin: bu proteinlerden birinin farelerde gıda alerjilerini engellediği görülüyor ) ve kusurları ( örneğin: başka bir mantar proteininin kardiyotoksik olduğu gösterilmiştir ) keşfedilmektedir .