Kimotripsin

Kimotripsinojen B1
Chymotrypsin makalesinin açıklayıcı görüntüsü
Bir α-kimotripsin ( PDB  4CHA ) temsili
Ana Özellikler
Sembol CTRB1
Homo sapiens
Yer yer 16 q 23.1
Moleküler ağırlık 27 870  Da
Kalıntı sayısı 263  amino asit
Erişilebilir Bağlantılar GeneCards ve HUGO .
İçeri gel 1504
HUGO 2521
OMIM 118890
UniProt P17538
Birlikte ENSG00000168925

GENATLAS GeneTests GoPubmed HCOP H-InvDB Treefam Vega

Kimotripsinojen B2
Ana Özellikler
Sembol TO2
Homo sapiens
Yer yer 16 q 23.1
Moleküler ağırlık 27 923  Da
Kalıntı sayısı 263  amino asit
Erişilebilir Bağlantılar GeneCards ve HUGO .
İçeri gel 440387
HUGO 2522
UniProt Q6GPI1
RefSeq ( mRNA ) NM_001025200.3
RefSeq ( protein ) NP_001020371.3
Birlikte ENSG00000168928

GENATLAS GeneTests GoPubmed HCOP H-InvDB Treefam Vega

Kimotripsin C
Ana Özellikler
Sembol TO
EC No. 3.4.21.2
Homo sapiens
Yer yer 1 s 36.21
Moleküler ağırlık 29 484  Da
Kalıntı sayısı 268  amino asit
Erişilebilir Bağlantılar GeneCards ve HUGO .
İçeri gel 11330
HUGO 2523
OMIM 601405
UniProt Q99895
RefSeq ( mRNA ) NM_007272.2
RefSeq ( protein ) NP_009203.2
Birlikte ENSG00000162438
PDB 4H4F

GENATLAS GeneTests GoPubmed HCOP H-InvDB Treefam Vega

Kimotripsin bir olan peptidaz tarafından salgılanan sindirim pankreas ailesinin, serin proteazlar , katalize proteolizi . Bu bir kodlanmış iki tarafından gen yer alan kromozom 16 , ürün olup, burada bir bir proenzim olarak adlandırılan kimotripsinojen kendini kimotripsin vermek üzere, daha sonra aktive edilmelidir. Bu enzim, tercihen hidrolize proteinler seviyesinde peptid bağları bir alt baş tortu bir tirozin arasında, triptofan bölgesinin fenilalanin arasında, metionin ya da lösin . Aktif saha kimotripsinin sahip hidrofobik cep içinde amino asit arasında alt-tabaka yer almaktadır . Bu, bağın konumlandırılmasının katalitik serinin karşısında bölünmesine izin verir.

Kimotripsin Anahtar veri
EC No. EC 3.4.21.1
CAS numarası 9004-07-3
Enzim aktivitesi
IUBMB IUBMB girişi
IntEnz IntEnz görünümü
BRENDA BRENDA girişi
KEGG KEGG girişi
MetaCyc Metabolik yol
PRIAM Profil
PDB Yapılar
GİT AmiGO / EGO

Sentez ve aktivasyon

Kimotripsin, kimotripsinojen adı verilen inaktif bir formda pankreas tarafından üretilir . Aktivasyona, bu molekülü iki zincire bölen tripsin , daha sonra trans -proteoliz sırasında kimotripsin , sonunda iki disülfür köprüsü ile bağlanan ve 120 amino asitlik 2 etki alanına katlanmış üç zincirin kompakt küresel yapısını verir.

Bu alanlar, 6 β şeritten oluşan bir namlunun konformasyonunu benimser.

Aktif bölge, 2 alan tarafından sınırlanan bir yarıkta yer almaktadır. Substratı 2 bölge seviyesinde bağlar (bölge 214-216, spesifik olmayan bağlama ve bölge 189-216 ve 226, spesifik bağlama).

Eylem mekanizması

Kimotripsin katılır proteoliz ait proteinler içinde sindirim sistemi arasında memeliler ve diğer canlılarla. Polipeptit zincirlerinin hidroliz yoluyla bölünmesini katalize eder , bu mekanizma başlangıçta bir aktivatör olmadan aşırı derecede yavaştır.

Kimotripsin , bir kovalent substrat-enzim ara maddesi oluşturmak için substratına bağlanan serin 195 yoluyla bir peptit bağında yer alan potansiyel olarak nükleofilik karbonil gruplarına saldırır . Enzimin aktif bölgesi ayrıca His57, Asp102 ve Gly193 amino asitlerini içerir.

Kimotripsin substratıyla reaksiyonunun iki fazda meydana geldiği gösterilmiştir: reaksiyonun en başında bir ilk patlama fazı, ardından Michaelis-Menten yasasını izleyen bir sabit durum fazı .

Kimotripsin enzimatik aktiviteyi sürdürmek için kesinlikle soğuk tutulmalıdır.

Sıra

Sekans kimotripsinojen B1 (genler 16q23 ve 16q24.1)

10 20 30 40 50 60 MASLWLLSCF SLVGAAFGCG VPAIHPVLSG LSRIVNGEDA VPGSWPWQVS LQDKTGFHFC 70 80 90 100 110 120 GGSLISEDWV VTAAHCGVRT SDVVVAGEFD QGSDEENIQV LKIAKVFKNP KFSILTVNND 130 140 150 160 170 180 ITLLKLATPA RFSQTVSAVC LPSADDDFPA GTLCATTGWG KTKYNANKTP DKLQQAALPL 190 200 210 220 230 240 LSNAECKKSW GRRITDVMIC AGASGVSSCM GDSGGPLVCQ KDGAWTLVGI VSWGSDTCST 250 260 SSPGVYARVT KLIPWVQKIL AAN

Sekans kimotripsinojen B2 (gen 16q23.1)

10 20 30 40 50 60 MAFLWLLSCW ALLGTTFGCG VPAIHPVLSG LSRIVNGEDA VPGSWPWQVS LQDKTGFHFC 70 80 90 100 110 120 GGSLISEDWV VTAAHCGVRT SDVVVAGEFD QGSDEENIQV LKIAKVFKNP KFSILTVNND 130 140 150 160 170 180 ITLLKLATPA RFSQTVSAVC LPSADDDFPA GTLCATTGWG KTKYNANKTP DKLQQAALPL 190 200 210 220 230 240 LSNAECKKSW GRRITDVMIC AGASGVSSCM GDSGGPLVCQ KDGAWTLVGI VSWGSRTCST 250 260 TTPAVYARVA KLIPWVQKIL AAN

Notlar ve referanslar

  1. kütle değerleri ve kalıntıların sayısı burada belirtilen olanlardır protein öncüsünün elde edilen çeviri bölgesinin gen önce, post-translasyonel modifikasyonlar , ve karşılık gelen değerlerden önemli ölçüde farklı olabilir için işlevsel protein .

Dış bağlantılar