EC No. | EC |
---|---|
CAS numarası | |
Kofaktör (ler) | Heme |
IUBMB | IUBMB girişi |
---|---|
IntEnz | IntEnz görünümü |
BRENDA | BRENDA girişi |
KEGG | KEGG girişi |
MetaCyc | Metabolik yol |
PRIAM | Profil |
PDB | Yapılar |
GİT | AmiGO / EGO |
Bir L -ascorbate peroksidaz ( APX ) bir bir oksidoredüktaz katalize reaksiyonu :
2 L - askorbat + H 2 O 2+ 2 H + L -ascorbat + L- dehidroascorbat + 2 H 2 O (genel tepki):(a) 2 L- askorbat + H 2 O 2+ 2 H + 2 monodehidroaskorbat + 2 H 2 O ; (b) 2 monodehidroaskorbat L- askorbat + L- dehidroaskorbat (kendiliğinden).Bu enzimler olan sınıf I hem peroksidaz mevcut, bitkiler , algler ve bazı siyanobakteriler . Askorbat peroksidazlar , sitokrom c peroksidazlara güçlü ardışık benzerlik gösterir . Fizyolojik koşullar altında reaksiyon, hemen ürün monodehydroascorbate , indirgenir askorbat ile monodehydroascorbate redüktaz (NADH) ; redüktaz yokluğunda, iki monodehydroascorbate kökleri hızla dismutate askorbat ve içine dehydroascorbate . İle birlikte monodehydroascorbate redüktaz , glutatyon dehidrojenaz, ve glutation redüktaz , askorbat peroksidaz bir bileşenidir glutatiyon-askorbat döngüsü .
Askorbat peroksidazlar, bir elektron vericisi olarak askorbat için yüksek bir özgüllük sergiler, ancak bunların çoğu, aynı zamanda , bazen karşılaştırılabilir kinetiklerle, sınıf III hem peroksidazların daha karakteristik özelliği olan diğer organik substratları oksitleyebilir , bu da bir enzimi şu şekilde sınıflandırmayı zorlaştırabilir. askorbat peroksidaz.
Askorbat peroksidazlar enzimatik mekanizmasına ilişkin bilinenlerin çoğu üzerinde yapılan çalışmalar gelen sitozolik enzim ve bezelye ve soya fasulyesi . Oksidasyon ile gerçekleştirilir bileşik I içeren heme ait aktif bölgesinde daha sonra alt-tabaka iki molekülü ile azaltılır, S , sırayla bunlara bir elektron transfer her biri:
(1) APX + H 2 O 2→ bileşik I + H 2 O ; (2) bileşik I + H S → bileşik II + S • ; (3) bileşik II + H S → APX + S • + H 2 O.Askorbat peroksidaz olması halinde, bileşik I , bir ihtiva eden geçici bir türdür demir atomunu içinde + 4 oksidasyon durumu (ferryl) ve bir pi-katyonik porfirin kökü olduğu gibi, yaban turpu peroksidazı ; bileşik II sadece ferryle içerir.