Piruvat kinaz
Piruvat kinaz a, fosfotransferaz katalize reaksiyonu :
fosfoenolpiruvat + ADP → ATP + piruvat .Bu enzim katılır , 10 inci ve son aşaması glikoliz Yukarıdaki reaksiyonda yönünde katalize etmek üzere fosforilasyonu bir molekülün ADP içine ATP bir molekül arasından fosfoenolpiruvat dönüştürülür (PEP) piruvat bir kullanarak, katyon ve magnezyum Mg + 2 olarak kofaktör .
Bu tip reaksiyon, substrat seviyesinde fosforilasyon olarak adlandırılır . Bu, fosfoenolpiruvatın fosfat grubunun hidrolizinin standart serbest entalpisindeki , ΔG ° '= - 61.9 kJ · mol -1'e yakın büyük varyasyonuyla mümkün olmuştur . Bu nedenle, adı belirtmediği için geri döndürülemez: kinazlar normalde substratın fosforilasyonunu katalize eder ve bir fosfat grubunun substrattan başka bir moleküle transferini değil:
|
+ ADP → ATP + |
|
| PEP | Piruvat |
İzoformlar, düzenleme ve glukoneogenez
Piruvat kinaz
Mn 2+ , K + ve piruvat ile kompleks oluşturulmuş tavşanın piruvat kinaz kası , mavi, beyaz ve yeşil ( PDB 1PKN ) üç alanı gösteren
| EC No. | EC |
|---|---|
| CAS numarası | |
| Kofaktör (ler) | Mg 2+ , K + |
| IUBMB | IUBMB girişi |
|---|---|
| IntEnz | IntEnz görünümü |
| BRENDA | BRENDA girişi |
| KEGG | KEGG girişi |
| MetaCyc | Metabolik yol |
| PRIAM | Profil |
| PDB | Yapılar |
| GİT | AmiGO / EGO |
Olarak , memelilerde , piruvat kinaz üç tip - izoenzimleri - düzenleme tarzlarına göre farklılık gösteren, ispat edilmiştir:
- L-tipi piruvat kinaz ( karaciğer içinde bulunan), karaciğer ; allosterik olarak ATP ve alanin tarafından inhibe edilir ve fruktoz-1,6-bifosfat ile aktive edilir ; fosforilasyon, defosforilasyon ile düzenlenir, böylece kontrollü bir hormon kullanılarak protein A kinaz etkisi altında adrenalin ve glukagon , fosforile enzim inaktive edilir.
- piruvat M (kinaz PKM1 ve Pkm2 bulunur), kas , fosforilasyon, defosforilasyon tarafından kontrol edilmez,
- diğer dokularda bulunan, regülasyonu ara olan ve dokulara bağlı olan piruvat kinaz A.
Bir genetik mutasyon , bu enzimin neden olabilir piruvat kinaz eksikliği , bir hastalığa özellikle etkiler metabolizma ve hücreler eksik mitokondri glikoliz yokluğunda üretmek enerji için gerekli olabilir, ki burada bir Krebs döngüsü . Bu özellikle hemolitik anemiye yol açabilen kırmızı kan hücreleri için geçerlidir .
Piruvat kinaz, aynı zamanda bir anahtar enzim olarak dahil edilir glukoneogenez , bir metabolik yol içinde karaciğer üretmek için glikoz gelen piruvat ve diğer alt-tabakalara. Piruvat kinaz, fosforilasyon ile inhibe edildiğinde , örneğin glukagonun etkisi altında açlık sırasında , bu, fosfoenolpiruvatın piruvata dönüşümünü önler ve dolayısıyla glukagonojenez yoluyla glukoza dönüşümünü destekler .
Piruvat fosfat dikinaz ile ilişkisi
Bazı bakterilerde , reaksiyonu katalize eden piruvat fosfat dikinaz (PPDK) gibi benzer bir işlevi yerine getiren bir enzim vardır :
fosfoenolpiruvat + AMP + PP i P i + ATP + piruvat .
Piruvat kinaz farklı olarak, tersine çevrilebilir bir reaksiyonu katalize eden, bu enzim, aynı zamanda, mevcut olan bitkilerin ve anaerobik ökaryotlar gibi Streblomastix (en) , Giardia , Entamoeba ve Trichomonas muhtemelen elde edilen, tekabül eden gen ile transferi. Yatay gen , en azından iki ile durumlar; bu organizmalardan bazıları hem piruvat kinazı hem de piruvat fosfat dikinazı kullanır.
Piruvat kinaz varil| Pfam | PF00224 |
|---|---|
| Klan Pfam | CL0151 |
| PROSİTE | PDOC00101 |
| KAPSAM | 1pkn |
| SÜPER AİLE | 1pkn |
Notlar ve referanslar
- kütle değerleri ve artıklarının sayısı, burada belirtilen olanlardır protein öncüsünün elde edilen çeviri bölgesinin gen önce, post-translasyonel modifikasyonlar , ve karşılık gelen değerlerden önemli ölçüde farklı olabilir için işlevsel protein .
- (in) serbest enerji değişimi üzerine, sitenin içinde Marc Kirschner (in) , Harvard Tıp Okulu .
- (in) Todd Larsen, Timothy L. Laughlin, Hazel M. Holden, Ivan Rayment ve George H. Reed , " Mn 2+, K + ve piruvat ile Komplekslenmiş Tavşan Kası piruvat kinazının Yapısı " , Biyokimya , cilt. 33, n o 20, Mayıs 1994, s. 6301-6309 ( PMID 8193145 , DOI 10.1021 / bi00186a033 , çevrimiçi okuyun )
- (in) David J. Pocalyko, Lawrence J. Carroll, Brian Martin, Patricia C. Babbitt ve Debra Dunaway-Mariano , " Bitki ve bakteriyel piruvatta sekans homolojilerinin analizi, fosfat dikinaz, bakteriyel fosfoenolpiruvat I enzimi: şeker fosfotransferaz sistemi ve diğer PEP kullanan enzimler. Potansiyel katalitik ve düzenleyici motiflerin tanımlanması ” , Biochemistry , cilt. 29, n o 48, Aralık 1990, s. 10757-10765 ( PMID 2176881 , DOI 10.1021 / bi00500a006 , çevrimiçi okuyun )